Kataraktbehandlung ohne chirurgie kann bei der aktivierung von protein protein liegen


Kataraktbehandlung ohne chirurgie kann bei der aktivierung von protein protein liegen

Die Fähigkeit des Objektivs im menschlichen Auge, den Fokus zu ändern, beruht auf einer dichten Bildung von Proteinen, die zu Klumpen führen können, die das Objektiv wölben und zu Katarakten führen - mit Ausnahme von speziellen schützenden Proteinen, die dies verhindern. Jetzt hat ein Team in München, Deutschland, einen Aktivierungsmechanismus entdeckt, der eines dieser Schutzproteine ​​einschalten kann, um das Objektiv klar zu halten.

Das Team, von der Technischen Universität Muenchen (TUM), schreibt über ihre Erkenntnisse in einer aktuellen Online - Ausgabe der Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften (PNAS) .

Sie schlagen vor, dass die Entdeckung zu alternativen Behandlungen für Katarakte führen kann, die keine Operation benötigen.

Objektivzellen führen eine bemerkenswerte Leistung durch. Sie produzieren eine dichte Mischung von Proteinen, die dem Objektiv seine Brechkraft verleihen - seine Fähigkeit, den Fokus zu verändern, so dass wir entfernte und enge Gegenstände sehen können - und gleichzeitig das Objektiv klar halten.

Um das Problem der Trübung zu überwinden, produzieren und eliminieren die Linsenzellen Proteine ​​ganz anders als andere Zellen - sie machen sie einmal im embryonalen Stadium und bewahren sie für das Leben. Im Gegensatz zu den Proteinen im Rest unseres Körpers sind die in unseren Linsen so alt wie wir sind.

Aber um die Proteine ​​ein Leben lang zu halten, müssen die Linsenzellen sie in einem aufgelösten Zustand halten, oder sie verklumpen zusammen und erzeugen die Trübung, die für Katarakte charakteristisch ist.

Und hier liegt der Hinweis auf die Entdeckung des deutschen Teams - sie haben einen der Mechanismen gefunden, die die Zelle verwendet, um die Proteine ​​so lange in einem aufgelösten Zustand zu halten.

Zwei kristalline Proteine ​​stoppen andere Proteine, die zusammen verklumpen

Die Wissenschaftler wussten bereits, dass zwei verwandte "Hitzeschock" -Proteine, αA-Kristallin und αB-Kristallin, beteiligt waren. Hitzeschock-Proteine ​​sind in allen menschlichen Zellen vorhanden und helfen, andere Proteine ​​zu verklumpen, wenn die Zelle starke Hitze oder Stress erlebt.

Aber bis zu dieser Studie war wenig bekannt über die Struktur und das Verhalten der beiden Kristalline, trotz intensiver Forschung, als Studienautor Johannes Buchner, Professor für Biotechnologie an der TUM, erklärt:

Die große Herausforderung bei der Analyse dieser beiden Kristallarten liegt in ihrer unangemessenen Vielfalt. Diese Proteine ​​existieren als eine Mischung von sehr unterschiedlichen Formen, die jeweils eine variable Anzahl von Untereinheiten umfassen. Das macht es sehr schwierig, die einzelnen Strukturen voneinander zu unterscheiden."

Der molekulare Schalter löst das Protein aus

Vor ein paar Jahren haben die Wissenschaftler der TUM das Geheimnis eines der kristallinen Proteine ​​gelöst - sie dekodierten die molekulare Struktur einer der wichtigsten Formen von αB-Kristallin. Das Protein besteht aus 24 Untereinheiten.

Unter normalen Bedingungen, wenn eine Linsenzelle nicht betont wird, existiert das Protein in der Form, die die Wissenschaftler decodierten. Aber sie merkten, dass dies nur eine Ruheform ist, und nicht die Form, die hilft, andere Proteine ​​zu verklumpen. So begründeten sie dort einen Schaltmechanismus, der die Bildung von aktiven Formen des Proteins auslöst.

In der Studie beschreiben sie, wie sie den Auslöser gefunden haben - wenn die Zelle dem Stress ausgesetzt ist, wie Hitze, Phosphatgruppen an das Kristallinprotein anhaften, wodurch es in seine Untereinheiten zerfällt. Die Protein-Untereinheiten binden jeweils an andere Proteine ​​und stoppen sie verklumpen. Dies ist die aktive Form des Kristallin.

Die größte Herausforderung für das Team war die Lösung des Proteins, als Co-Autor Sevil Weinkauf, Professor für Elektronenmikroskopie bei der TUM, erklärt:

Stellen Sie sich vor, Sie haben nur ein paar Bilder von einer Kaffeetasse Schatten gegossen und wollen die Form der Tasse aus dem ableiten. Nun, wenn du denkst, das klingt schwer, versuch dir vorzustellen, du hast nicht nur einen einzigen Pokal, sondern einen Schrank voller Porzellan, den du aus den Schatten wirft. Es ist genau diese schwierige Herausforderung, die wir für αB-Kristallin kennengelernt haben."

Das Team glaubt, dass ihre Entdeckung, wie sich das Kristallin verhält, zu neuen Behandlungen für Katarakte führen kann, die keine Operation erfordern. Es kann möglich sein, ein Arzneimittel zu entwickeln, das den αB-Kristallin-Mechanismus aktiviert, um getrübte Linsen aufzuräumen.

Es könnte auch andere Anwendungen geben, da das Protein auch in anderen Zellen eine Rolle spielt. Zum Beispiel ist es zu aktiv in Krebszellen und kann aufhören, Selbstmord zu begehen. In diesem Beispiel könnte ein Medikament entwickelt werden, um das Protein zu deaktivieren.

Die Mittel der Deutschen Forschungsgemeinschaft haben dazu beigetragen, die Studie zu finanzieren.

Im Jahr 2012, Forscher an der Missouri University of Science and Technology in den USA, festgestellt, dass Eyedrops mit einem Antioxidans kann verhindern oder heilen Katarakte und andere degenerative Augenerkrankungen.

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